Definizione generale
Gli amminoacidi presenti nelle proteine degli organismi animali e vegetali superiori sono tutti acidi α-amminocarbossilici.
Essi, infatti, hanno un gruppo amminico, legato al C a ad un gruppo carbossilico.
Gli amminoacidi presenti in natura sono 20 e si differenziano per il tipo di gruppo R, che viene definito catena laterale.
Configurazione
Essi presentano al carbonio α la configurazione L, cioè la configurazione correlata con quella della L-(–)-gliceraldeide: sono quindi degli L-amminoacidi.
Catena laterale non polare
Gli amminoacidi possono essere classificati in quattro gruppi principali, sulla base delle proprietà che presentano al pH fisiologico (pH esistente nelle cellule e nei liquidi biologici degli organismi viventi che è circa 6-7).
Il primo gruppo è costituito dagli amminoacidi che hanno sostituenti non polari sulla catena laterale: tali amminoacidi hanno tutti un punto isoelettrico, pI, che cade intorno a 6 unità di pH e non presentano alcuna carica netta a pH 6-7.
Catena laterale polare
Un secondo gruppo è costituito dagli amminoacidi che nella catena laterale hanno gruppi polari, in grado di partecipare alla formazione di legami idrogeno o di comportarsi da nucleofili nelle reazioni in cui sono coinvolti, ma che non possiedono alcuna carica netta al pH fisiologico.
La glicina è anch’essa inserita in questo gruppo giacché non possiede, a differenza degli amminoacidi del gruppo precedente, alcuna catena laterale idrofoba voluminosa.
Questo gruppo ed il primo sono formati da amminoacidi definiti neutri.
Catena laterale acida
Il terzo gruppo consiste di due soli amminoacidi che posseggono un ulteriore carbossile e che presentano, pertanto, una carica netta negativa a pH fisiologico.
Catena laterale basica
Al quarto gruppo, infine, appartengono tre amminoacidi che hanno un ulteriore gruppo basico e che mostrano, pertanto, una carica netta positiva al pH dei liquidi biologici.
Amminoacidi essenziali
Giacché il corpo umano non è in grado di sintetizzare tutti gli amminoacidi necessari per la sintesi delle proteine, alcuni di essi devono essere assunti per via alimentare. Tali amminoacidi, definiti essenziali, sono arginina, fenilalanina, isoleucina, istidina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano ed, infine, valina.
Comportamento acido-base
Le basicità relative dell’anione carbossilato e del gruppo amminico indicano che gli amminoacidi debbano esistere come ioni dipolari, anche detti zwitterioni, in cui il gruppo amminico è protonato mentre il carbossile esiste come ione carbossilato.
A valori di pH:
Il valore di pH in cui la concentrazione dello zwitterione è massima è conosciuto come punto isoelettrico, pI, dell’amminoacido.
Elettroforesi
Al punto isoelettrico, pI, l’amminoacido rimane immobile all’interno di un campo elettrico, cioè non migra né verso il polo positivo né verso il polo negativo poiché le sue cariche sono esattamente bilanciate.
Al contrario, a bassi valori di pH, l’amminoacido reca una carica positiva e migra verso il polo negativo mentre, ad alti valori di pH, reca una carica negativa e migra verso il polo positivo.
Questi concetti sono alla base della tecnica chiamata elettroforesi, un processo tramite il quale è possibile separare composti in base alle loro cariche elettriche.
Ninidrina
Gli amminoacidi nelle varie tecniche analitiche sono evidenziati solitamente per trattamento con un reattivo chiamato ninidrina (trichetoidrindene idrato) che reagisce con tutti gli amminoacidi, ad eccezione della prolina e della 4-idrossiprolina, sviluppando una colorazione violetta (porpora di Reuman).
Proteine e peptidi
Le proteine sono tra i costituenti principali dei sistemi viventi.
La struttura di base delle proteine è molto semplice: le molecole proteiche sono costituite da lunghe catene di amminoacidi legati tra loro mediante legami ammidici, ai quali viene dato il nome di legami peptidici, che si vengono a formare tra il carbossile di un amminoacido e il gruppo amminico di un amminoacido successivo.
Le proteine sono scisse in peptidi, molecole che contengono soltanto poche unità di amminoacidi, durante il processo digestivo, per azione di enzimi specifici noti come proteasi. Tuttavia, è possibile degradare le proteine a peptidi o amminoacidi anche mediante idrolisi acida dei legami ammidici.
Peptidico?
In questo legame il C carbonilico dell’ammide è ibridato sp3 ed ha una geometria trigonale planare.
Si possono scrivere due strutture limiti di risonanza sfruttando la delocalizzazione della coppia di elettroni di non legame dell’atomo di azoto.
Come conseguenza:
Il nome dei peptidi deriva da quello degli amminoacidi che li costituiscono, a cominciare dall’amminoacido collocato ad un’estremità della catena peptidica con il gruppo amminico libero, detto amminoacido N-terminale. L’amminoacido che ha il carbossile libero, collocato all’altra estremità della catena, è detto amminoacido C-terminale.
1. Introduzione alla Chimica Organica – Parte prima
2. Introduzione alla Chimica Organica – Parte seconda
3. Introduzione alla Chimica Organica – Parte terza
4. Composti organici come acidi e basi
5. Il decorso delle reazioni organiche
8. Stereochimica – Parte prima
9. Stereochimica – Parte seconda
10. Stereochimica – Parte terza
11. Reazioni di sostituzione nucleofila e di eliminazione – Parte...
12. Reazioni di sostituzione nucleofila e di eliminazione – Parte...
13. Reazioni di sostituzione nucleofila e di eliminazione – Parte...
16. Alchini
17. Alcoli, tioli ed eteri – Parte prima
18. Alcoli, tioli ed eteri – Parte seconda
19. Aldeidi e chetoni – Parte prima
22. Enoli ed enolati
23. Acidi carbossilici e loro derivati – Parte prima
24. Acidi carbossilici e loro derivati – Parte seconda
25. Acidi carbossilici e loro derivati – Parte terza
26. Composti aromatici. Reazioni di sostituzione – Parte prima
27. Composti aromatici. Reazioni di sostituzione – Parte seconda
28. La chimica delle ammine – Parte prima
29. La chimica delle ammine – Parte seconda