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Rita Santamaria » 4.Emoglobina e legame all'ossigeno


Emoglobina

L’emoglobina è una proteina globulare presente nei globuli rossi ed ha la funzione di trasportare l’ossigeno nel sangue.
L’emoglobina è una proteina tetramerica costituita da quattro catene polipetidiche (subunità).

L’emoglobina dell’adulto (A) è costituita da 2 catene alfa e 2 catene beta (Figura 1).
Entrambe le catene alfa e beta dell’emoglobina A sono molto simili alla catena della mioglobina.
L’emoglobina fetale è costituita da 2 catene alfa e 2 catene gamma.
L’emoglobina embrionale è costituita da 2 catene alfa e 2 catene epsilon.

Nella molecola di emoglobina ciascuna subunità lega un gruppo eme, di conseguenza l’emoglobina può legare quattro molecole di ossigeno.
Il gruppo eme dell’emoglobina è uguale a quello presente nella mioglobina.

Le quattro subunità dell’emoglobina sono unite da:

  • interazioni idrofobiche;
  • legami H;
  • legami ionici (ponti salini).
Fig. 1 Struttura dell’emoglobina dell’adulto (A)

Fig. 1 Struttura dell'emoglobina dell'adulto (A)


Conformazioni dell’emoglobina

L’emoglobina può esistere in due diversi stati conformazionali: la conformazione T (Tesa) e la conformazione R (Rilassata).

Nella conformazione T la proteina ha una minore affinità per l’ossigeno.

Nella conformazione R la proteina ha una maggiore affinità per l’ossigeno.

Legame dell’ossigeno

Il legame dell’ossigeno induce importanti modificazioni conformazionali nella molecola di emoglobina.

Il legame con l’ossigeno favorisce la transizione dallo stato T allo stato R.

Il cambio conformazionale è dovuto alla rottura di alcuni legami ionici (ponti salini) presenti nella proteina in conformazione T.

Capacità di legame dell’ossigeno

Se si riporta in grafico il grado di saturazione dell’emoglobina con l’ossigeno rispetto alla pressione parziale dell’ossigeno si ottiene una curva sigmoidale (Figura 2).

Fig. 2 Curva di saturazione dell’emoglobina con l’ossigeno

Fig. 2 Curva di saturazione dell'emoglobina con l'ossigeno


L’emoglobina è una proteina allosterica

Il legame di una molecola di ossigeno ad una subunità favorisce il legame dell’ossigeno alle altre subunità.

Questo tipo di legame è detto cooperativo.

L’emoglobina è una proteina allosterica perché il legame dell’ossigeno ad un sito determina modificazioni conformazionali a carico degli altri siti di legame.

Regolatori del legame emoglobina/O2

Gli ioni H+, la CO2 ed il 2,3-bisfosfoglicerato sono modulatori negativi del legame dell’emoglobina all’ossigeno.

Influenzano l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno.

Favoriscono e stabilizzano la conformazione Tesa.

Determinano il rilascio dell’ossigeno.

Effetto Bohr

L’effetto dei protoni sul legame dell’ossigeno all’emoglobina è noto come effetto Bohr.

Nei tessuti la CO2 prodotta durante il catabolismo delle sostanze nutrienti viene idratata in forma di bicarbonato determinando un aumento della concentrazione degli ioni H+ (diminuzione del pH).

L’aumento di ioni H+ determina la protonazione di alcuni amminoacidi favorendo la formazione di legami ionici (ponti salini) normalmente presenti nella emoglobina in conformazione T.

L’effetto Bohr migliora la capacità dell’emoglobina di rilasciare ossigeno ai tessuti.

L’anidride carbonica non si lega al ferro dell’eme ma ai gruppi N-terminali delle quattro catene dell’emoglobina.

2,3 bisfosfoglicerato

Il 2,3 bisfosfoglicerato (2,3-BPG) deriva da un intermedio della glicolisi ed è presente in quantità elevata nei globuli rossi.

A pH fisiologico, il 2,3 bisfosfoglicerato è deprotonato e possiede cinque cariche negative.

Il 2,3-BPG interagisce mediante legami ionici con residui di amminoacidi carichi positivamente.

Il 2,3-BPG interagisce in particolare con i residui di istidina 143 delle catene beta.

Il 2,3-BPG:

  • stabilizza la conformazione tesa dell’emoglobina;
  • riduce l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno;
  • favorisce il rilascio dell’ossigeno ai tessuti.

Emoglobina fetale

L’emoglobina fetale (emoglobina F) contiene 2 catene alfa e 2 catene gamma.

Le catene gamma differiscono dalle catene beta per alcuni amminoacidi.

Il 2,3-BPG è molto importante per la respirazione del feto.

Il 2,3-BPG si lega bene all’emoglobina dell’adulto (emoglobina A).

Il 2,3-BPG si lega male all’emoglobina fetale perché nella catena gamma in posizione 143 è presente un residuo di serina.

Di conseguenza l’emoglobina fetale ha una maggiore affinità per l’ossigeno.

Trasporto di O2/CO2

La CO2 abbassa l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno

Nei tessuti:

  • la concentrazione di CO2 è alta;
  • l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno è bassa;
  • l’ossigeno viene rilasciato;

Nei polmoni:

  • la concentrazione di CO2 è bassa;
  • l’affinità dell’emoglobina per l’ossigeno è alta;
  • l’ossigeno viene legato.
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