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Rita Santamaria » 3.Proteine fibrose e proteine globulari (collageno e mioglobina)


Classificazione delle proteine per conformazione

Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali ognuno con determinate caratteristiche:

  • Proteine globulari
    • catene ripiegate in forma sferica compatta;
    • solubili in acqua;
    • presenza di più tipi di struttura secondaria;
    • funzione dinamica (es. enzimi, anticorpi, ormoni, proteine di trasporto e deposito).
  • Proteine fibrose
    • catene disposte lungo un asse;
    • insolubili in acqua;
    • presenza di un solo tipo di struttura secondaria;
    • resistenza ed elasticità;
    • funzione strutturale (es. collageno, alfa-cheratina).

Collageno

Il collageno è la proteina fibrosa più abbondante nei vertebrati.

E’ il componente fondamentale dei tessuti connettivi (ossa, tendini, cartilagini, pelle, etc.).

Ha una struttura secondaria unica diversa dalla struttura ad alfa-elica.

E’ un’elica sinistrorsa contenente 3 residui/giro.

La struttura quaternaria del collageno è un superavvolgimento.

Tre catene polipeptidiche sinistrorse si superavvolgono tra loro formando una tripla elica destrorsa, detta tropocollageno.

Struttura del collageno

Nel collageno alcuni amminoacidi sono più rappresentati, come glicina (35%), prolina ed idrossiprolina (21%), alanina (11 %).

I residui di glicina, prolina ed idrossiprolina sono coinvolti nella formazione di legami idrogeno tra le tre catene.

Nella catena del collageno sono presenti unità ripetute del tripeptide Gly-X-Y, dove spesso X è prolina e Y è idrossiprolina.

Nella sequenza amminoacidica del collageno ogni tre residui è presente un residuo di glicina.

Nella disposizione della tripla elica questo residuo si trova sempre all’interno dell’elica.

La glicina è il residuo amminoacidico più piccolo, l’unico che si può adattare ai punti in cui le tre catene si accostano.

Fibre di collageno

Le molecole di tropocollageno si allineano in modo sfalsato per formare le fibre di collageno (Figura 1).

All’interno di una fibra tra le varie molecole di tropocollageno si formano legami covalenti insoliti (legami crociati) che coinvolgono residui di lisina, idrossilisina e istidina.

I legami crociati sono importanti perché conferiscono alle fibre di collageno una notevole resistenza alla tensione.

Fig. 1 Struttura del collageno

Fig. 1 Struttura del collageno


Mioglobina

La mioglobina è una proteina globulare che lega l’ossigeno nelle cellule muscolari.

La mioglobina ha la funzione di deposito di ossigeno nel muscolo.

E’ costituita da una singola catena polipeptidica di 153 amminoacidi.

La molecola di mioglobina ha una struttura molto compatta, costituita per l’80% da regioni ad alfa-elica, con gli amminoacidi idrofobici posizionati all’interno e gli amminoacidi polari all’esterno.

La mioglobina contiene 8 segmenti ad alfa-elica indicati con le lettere da A ad H.

Nelle anse di connessione (ripiegamenti) sono presenti residui di prolina e amminoacidi con gruppo R ingombrante.

Gruppo eme

La mioglobina contiene all’interno di una tasca idrofobica un gruppo prostetico, il gruppo eme.

Il gruppo eme è costituto da uno ione metallico, Fe (II), e da una parte organica, la protoporfirina IX (Figura 2).

L’atomo di ferro dell’eme ha sei legami di coordinazione, quattro nel piano della porfirina e due perpendicolari a questo piano. Di questi due legami uno è con il gruppo R del residuo di istidina in posizione 93 (istidina F8 o istidina prossimale), l’altro è disponibile per legare una molecola di ossigeno (Figura 3).

Fig. 2 La struttura del gruppo eme. Immagine da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino).

Fig. 2 La struttura del gruppo eme. Immagine da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino).

Fig. 3 Legame covalente del gruppo eme all’istidina prossimale.

Fig. 3 Legame covalente del gruppo eme all'istidina prossimale.


Ruolo dell’istidina distale

Un altro importante residuo di istidina è il residuo in posizione 64 (E7 o istidina distale).

Al ferro dell’eme può legarsi sia l’ossigeno sia il monossido di carbonio.

Nell’eme libero l’ossigeno si lega al ferro formando un angolo mentre il monossido di carbonio forma un legame perpendicolare al piano dell’eme (Figura 4).

Nell’eme legato alla proteina, a causa dell’istidina distale, l’ossigeno o il monossido di carbonio possono legarsi al ferro solo formando un angolo di 120°.

In questo modo il legame del monossido di carbonio è sfavorito e ciò ha importanti conseguenze fisiologiche.

Fig. 4 Legame dell’ossigeno e del monossido di carbonio al ferro del gruppo eme.

Fig. 4 Legame dell'ossigeno e del monossido di carbonio al ferro del gruppo eme.


Capacità di legame dell’ossigeno

Se si riporta in grafico il grado di saturazione della mioglobina con l’ossigeno rispetto alla pressione parziale dell’ossigeno si osserva un rapido incremento fino alla completa saturazione (Figura 5).

La curva di legame della mioglobina all’ossigeno è iperbolica.

La mioglobina ha un’affinità molto elevata per l’ossigeno e può svolgere adeguatamente il ruolo di riserva di ossigeno nei tessuti periferici.

Fig. 5 Curva di saturazione della mioglobina con l’ossigeno

Fig. 5 Curva di saturazione della mioglobina con l'ossigeno


Mioglobina ed esercizio fisico

Nel muscolo a riposo la saturazione della mioglobina è del 90%.

Nel muscolo sotto sforzo la saturazione della mioglobina è del 60%.

Il muscolo sotto sforzo consuma ossigeno per ricavare l’energia necessaria per la contrazione.

Nel muscolo sotto sforzo la pressione parziale dell’ossigeno diminuisce e di conseguenza la mioglobina cede ossigeno.

La mioglobina è in grado di rilasciare grosse quantità di ossigeno al muscolo.

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