Proteine
Le proteine sono macromolecole costituite da amminoacidi. Sono dotate di notevole eterogeneità sia per la sequenza di amminoacidi, sia per la struttura, sia per la funzione.
Le caratteristiche strutturali e funzionali delle proteine dipendono dalla sequenza di amminoacidi.
Struttura degli amminoacidi
Tutti gli amminoacidi presenti nelle proteine sono alfa-amminoacidi.
La struttura di un alfa-amminoacido è riportata in figura 1. All’atomo di carbonio alfa sono legati un gruppo carbossilico (-COOH), un gruppo amminico (-NH2), un atomo di idrogeno ed una catena laterale (gruppo R).
La catena laterale è diversa per struttura, dimensioni e carica.
L’atomo di carbonio alfa è detto asimmetrico o chirale perché lega quattro gruppi diversi.
La glicina non possiede un atomo di carbonio chirale in quanto il suo gruppo R è rappresentato da un atomo di idrogeno.
Fig.1 Formula generale di un amminoacido.
Classificazione degli amminoacidi
In base alle caratteristiche chimiche del gruppo R gli amminoacidi possono essere classificati come:
- non polari (idrofobici);
- polari (senza carica);
- acidi (carichi negativamente);
- basici (carichi positivamente).
Classificazione degli amminoacidi (segue)
Amminoacidi con gruppo R non polare
- Glicina
- Alanina
- Prolina
- Valina
- Leucina
- Isoleucina
- Metionina
- Fenilalanina
- Triptofano
Classificazione degli amminoacidi (segue)
Amminoacidi con gruppo R polare
- Serina
- Treonina
- Cisteina
- Asparagina
- Glutammina
- Tirosina
Amminoacidi con gruppo R carico positivamente
- Lisina
- Arginina
- Istidina
Amminoacidi con gruppo R carico negativamente
- Aspartato
- Glutammato
Caratteristiche chimiche della catena laterale
Le proprietà chimiche del gruppo R conferiscono caratteristiche particolari a ciascun amminoacido e definiscono il tipo di interazioni che si possono originare.
- Gli amminoacidi con gruppo R non polare possono formare interazioni idrofobiche.
- Gli amminoacidi con gruppo R polare non carico possono formare legami H.
- Gli amminoacidi con gruppo R carico possono formare legami ionici.
Ponte disolfuro
La cisteina è facilmente ossidabile.
Due residui di cisteina possono formare un legame covalente detto ponte disolfuro (Figura 2).
I ponti disolfuro tra i residui di cisteina stabilizzano la struttura di molte proteine.
Fig. 2 Formazione di un ponte disolfuro. Immagine tratta da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino.
Amminoacidi non standard
Le proteine possono contenere, oltre ai 20 amminoacidi comuni, altri amminoacidi non comuni derivanti dalla modificazione chimica degli amminoacidi comuni.
Alcuni amminoacidi modificati sono: 4-idrossiprolina, 5-idrossilisina, γ-carbossiglutammato.
La modificazione chimica avviene dopo la sintesi proteica ad opera di specifici enzimi.
Nelle cellule sono presenti numerosi amminoacidi non costituenti delle proteine: questi amminoacidi svolgono svariate funzioni.
Alcuni amminoacidi non proteici sono l’ornitina e la citrullina, entrambi intermedi del ciclo dell’urea.
Comportamento acido-base degli amminoacidi
In soluzione acquosa un amminoacido con gruppo R non carico diventa un ione dipolare o zwitterione, privo di carica netta (Figura 3).
Uno zwitterione può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettore di protoni).
Negli amminoacidi con gruppo R ionizzabile la carica di quest’ultimo influenza il comportamento acido-base dell’amminoacido.
Fig. 3 Forma non ionica e zwitterionica di un amminoacido. Immagine tratta da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino.
Legame peptidico
Nelle proteine gli amminoacidi sono uniti mediante un legame covalente (legame peptidico).
Tale legame si stabilisce tra il gruppo carbossilico di un amminoacido ed il gruppo amminico dell’amminoacido successivo con eliminazione di una molecola di acqua (Figura 4).
Nel legame peptidico l’atomo di ossigeno del gruppo carbonilico e l’atomo di azoto del gruppo amminico sono in posizione trans.
La formazione del legame peptidico è una reazione di condensazione.
Fig. 4 Formazione di un legame peptidico. Immagine tratta da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino.
Caratteristiche del legame peptidico
Nel legame peptidico vi è una delocalizzazione degli elettroni di legame.
L’atomo di ossigeno acquista una parziale carica negativa e l’atomo di azoto una parziale carica positiva.
Questo spostamento di elettroni risulta in strutture di risonanza che differiscono per il posizionamento degli elettroni.
Per effetto della risonanza il legame peptidico ha un parziale carattere di legame doppio e non può ruotare liberamente.
La rotazione può avvenire intorno ai legami N—Cα e Cα—C posti ai lati del legame peptidico.
Le lezioni del Corso
1. Struttura degli amminoacidi e legame peptidico
3. Proteine fibrose e proteine globulari (collageno e mioglobina)
4. Emoglobina e legame all'ossigeno
5. Proprietà generali degli enzimi e cinetica enzimatica
7. Regolazione dell'attività enzimatica
8. Coenzimi
9. Significato generale del metabolismo intermedio
10. Metabolismo dei carboidrati. Glicolisi e destino metabolico del...
12. Trasporto degli elettroni e fosforilazione ossidativa
14. Gluconeogenesi
17. Sintesi degli acidi grassi
18. Metabolismo del colesterolo. Lipoproteine e trasporto dei lipid...
19. Principali reazioni del catabolismo delle proteine. Degradazion...
