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Rita Santamaria » 2.Struttura delle proteine


Struttura delle proteine

Una proteina può assumere numerose strutture tridimensionali (conformazioni) ma solo una o poche di esse
hanno attività biologica; queste sono le conformazioni native.

La conformazione nativa di una proteina è responsabile della sua funzione.

Per raggiungere la conformazione nativa una proteina deve assumere vari livelli di struttura.

Le proteine possono assumere quattro livelli di struttura:

  • primaria;
  • secondaria;
  • terziaria;
  • quaternaria.

Struttura primaria

La struttura primaria delle proteine è il primo livello di organizzazione strutturale delle proteine.

Rappresenta l’ordine con il quale gli amminoacidi sono legati tra loro mediante legami peptidici (Figura 1).

La struttura primaria è caratterizzata dalla presenza di legami covalenti.

L’analisi della struttura primaria è importante per:

  • studiare le caratteristiche strutturali e funzionali delle proteine;
  • paragonare proteine di organismi diversi;
  • studiare le proteine patologiche.
Fig. 1 La struttura primaria di una proteina.

Fig. 1 La struttura primaria di una proteina.


Struttura secondaria

La struttura secondaria delle proteine è la disposizione nello spazio degli atomi dello scheletro della proteina.

La struttura secondaria è caratterizzata da legami idrogeno tra gli NH ammidici ed i gruppi carbonilici dello scheletro polipeptidico.

I tipi di struttura secondaria maggiormente presenti nelle proteine sono l‘alfa-elica, il foglietto beta-ripiegato e il ripiegamento-beta.

Struttura ad alfa-elica

Nella struttura ad alfa-elica il gruppo carbonilico di ogni residuo amminoacidico è legato mediante un legame idrogeno al gruppo amminico dell’amminoacido posto quattro residui amminoacidici più avanti.

All’interno dell’alfa-elica ogni legame peptidico partecipa alla formazione di questi legami idrogeno (con l’esclusione di quelli vicini alle estremità dell’elica).

La struttura ad alfa-elica presenta le seguenti caratteristiche (Figura 2):

  • avvolgimento destrorso della catena;
  • gruppi R all’esterno;
  • passo dell’elica di 5.4 Å;
  • 3.6 residui amminoacidici per ogni giro dell’elica.
Fig. 2  La struttura alfa-elica. (D.L. Nelson, M.M. Cox, I  principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli,  4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino)

Fig. 2 La struttura alfa-elica. (D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino)


Fattori che destabilizzano l’alfa-elica

Diversi fattori possono impedire la formazione dell’alfa-elica tra cui:

  • ingombro del gruppo R: residui di Asn, Ser, Thr, Cys;
  • carica del gruppo R: residui di Glu, Lys, Arg;
  • residui di glicina: troppo flessibile;
  • residui di prolina:
    • l’atomo di azoto fa parte di un anello rigido e non è possibile alcuna rotazione intorno al legame N-Cα;
    • l’atomo di azoto di un residuo di Pro impegnato in un legame peptidico non ha l’atomo di H necessario per formare un legame idrogeno.

Struttura a foglietto beta-ripiegato

Nella struttura a foglietto beta-ripiegato lo scheletro covalente della catena polipeptidica assume un andamento a zig-zag con i gruppi R all’esterno.

In questa struttura si formano legami idrogeno tra l’atomo di idrogeno del gruppo NH di un legame peptidico e l’atomo di ossigeno del gruppo CO del legame peptidico posto di fronte (Figura 3).

In un foglietto beta-ripiegato le catene polipeptidiche possono avere:

  • la stessa direzione (foglietti-beta paralleli);
  • la direzione opposta (foglietti-beta antiparalleli).
Fig. 3 La struttura secondaria a foglietto beta-ripiegato. (D.L. Nelson, M.M. Cox, I  principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli,  4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino)

Fig. 3 La struttura secondaria a foglietto beta-ripiegato. (D.L. Nelson, M.M. Cox, I principi di biochimica di Lehninger, Zanichelli, 4a edizione, 2006, traduzione di P. Capini, E. Regola, revisione di E. Melloni, F. Salamino)


Ripiegamenti beta

Il ripiegamento beta è responsabile dei cambiamenti di direzione delle catene polipeptidiche tipici delle proteine globulari.

I ripiegamenti beta collegano le estremità di due segmenti adiacenti aventi strutture ad alfa-elica o a foglietto beta-ripiegato.

Nel ripiegamento beta, che contiene quattro residui amminoacidici, il gruppo carbonilico del primo residuo forma un legame idrogeno con il gruppo amminico del quarto residuo.

Nei ripiegamenti beta sono spesso presenti residui di prolina e glicina.

Struttura terziaria

La struttura terziaria di una proteina è l’organizzazione tridimensionale che la proteina assume nello spazio

La struttura terziaria rappresenta l’ulteriore ripiegamento della catena polipeptidica e dipende dalla struttura
primaria della proteina

La struttura terziaria è caratterizzata da interazioni chimiche tra i gruppi R degli amminoacidi come:

  • ponti disolfuro (tra due residui di cisteina);
  • interazioni elettrostatiche;
  • legami idrogeno;
  • interazioni idrofobiche;
  • interazioni di Van der Waals.

Struttura quaternaria

Alcune proteine sono costituite da più catene polipeptidiche dette subunità, che possono essere uguali o
diverse.

L’organizzazione delle subunità in complessi tridimensionali costituisce la struttura quaternaria.

Le varie subunità sono unite mediante interazioni deboli, come:

  • legami idrogeno.
  • interazioni elettrostatiche.
  • interazioni idrofobiche.

Le subunità possono:

  • avere funzioni diverse, correlate tra loro (es. subunità catalitiche e subunità regolatorie negli enzimi allosterici);
  • svolgere la stessa funzione (es. emoglobina, proteine di rivestimento dei virus);
  • funzionare in modo indipendente l’una dall’altra;
  • funzionare in modo cooperativo.
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