Margherita Ruoppolo » 6.Catalisi enzimatica

Reazioni enzimatiche

Una reazione enzimatica può essere scritta secondo quanto segue:
- E + S ⇔ ES ⇔ EP ⇔ E + P
E, S e P rappresentano l’enzima, i substrati ed il prodotto. ES ed EP sono i complessi transitori dell’enzima con il substrato ed il prodotto.

Descrive gli aspetti generali della catalisi enzimatica

Diagramma della coordinata di reazione

Una reazione enzimatica può essere descritta da un diagramma della coordinata di reazione riportato in Figura 1 ed illustrato nel video allegato.
Il punto di partenza definito stato basale corrisponde al contributo in energia del substrato S.
L’equilibrio tra S e il prodotto P è una funzione della differenza tra i livelli di energia libera di S e P indicata con DG in Figura 1.
La reazione avviene se le molecole superano la differenza energetica tra S e P.

Figura 1. Diagramma della coordinata di reazione.

Il grafico descrive la variazione energetica del sistema con il procedere della reazione. Sono indicate le variazioni di energia ΔG per le reazioni S → P e P → S. in presenza di un enzima. ΔG°’ è la variazione complessiva della reazione S → P.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 6.2 p. 195

Energia di attivazione

Il punto più elevato della curva rappresentata in Figura 2 viene definito stato di transizione e non corrisponde ad una specie chimica stabile.
La differenza di energia tra lo stato basale e lo stato di transizione è definita energia di attivazione e viene indicata con ΔG* in Figura 2.
La velocità di una reazione è tanto più alta quanto minore è l’energia di attivazione.
Il catalizzatore aumenta la velocità di reazione abbassando l’energia di attivazione.

Figura 2. Confronto tra i diagrammi energetici di una reazione non catalizzata e una reazione catalizzata.

Il grafico descrive l’andamento dell’energia libera del sistema con il procedere della reazione in presenza di un enzima. Sono indicati le variazioni di energia di attivazione, ΔG*, in presenza ed in assenza di un catalizzatore.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 6.3 p. 195

Energia di legame enzima-substrato

La formazione del complesso enzima substrato è mediata dalle stesse forze che stabilizzano la struttura terziaria di una proteina.
La formazione di ogni interazione determina un piccolo rilascio di energia libera che viene definita energia di legame
L’energia di legame è usata dall’enzima per abbassare l’energia di attivazione.

Specificità ed effetto di prossimità ed orientamento

La specificità di un enzima è la capacità di discriminare tra il substrato e composti simili.
Il complesso enzima-substrato è sempre stereospecifico.
I substrati sono mantenuti dall’enzima nella posizione e nell’orientamento corretto per la reazione. Tale azione viene definita effetto di prossimità ed orientamento.