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Margherita Ruoppolo » 6.Catalisi enzimatica


Reazioni enzimatiche

  • Una reazione enzimatica può essere scritta secondo quanto segue:
    • E + S ⇔ ES ⇔ EP ⇔ E + P
  • E, S e P rappresentano l’enzima, i substrati ed il prodotto. ES ed EP sono i complessi transitori dell’enzima con il substrato ed il prodotto.
Descrive gli aspetti generali della catalisi enzimatica

Descrive gli aspetti generali della catalisi enzimatica


Diagramma della coordinata di reazione

  • Una reazione enzimatica può essere descritta da un diagramma della coordinata di reazione riportato in Figura 1 ed illustrato nel video allegato.
  • Il punto di partenza definito stato basale corrisponde al contributo in energia del substrato S.
  • L’equilibrio tra S e il prodotto P è una funzione della differenza tra i livelli di energia libera di S e P indicata con DG in Figura 1.
  • La reazione avviene se le molecole superano la differenza energetica tra S e P.

Figura 1. Diagramma della coordinata di reazione.

Il grafico descrive la variazione energetica del sistema con il procedere della reazione. Sono indicate le variazioni di energia ΔG per le reazioni S → P e P → S. in presenza di un enzima. ΔG°’ è la variazione complessiva della reazione S → P.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 6.2 p. 195


Energia di attivazione

  • Il punto più elevato della curva rappresentata in Figura 2 viene definito stato di transizione e non corrisponde ad una specie chimica stabile.
  • La differenza di energia tra lo stato basale e lo stato di transizione è definita energia di attivazione e viene indicata con ΔG* in Figura 2.
  • La velocità di una reazione è tanto più alta quanto minore è l’energia di attivazione.
  • Il catalizzatore aumenta la velocità di reazione abbassando l’energia di attivazione.

Figura 2. Confronto tra i diagrammi energetici di una reazione non catalizzata e una reazione catalizzata.

Il grafico descrive l’andamento dell’energia libera del sistema con il procedere della reazione in presenza di un enzima. Sono indicati le variazioni di energia di attivazione, ΔG*, in presenza ed in assenza di un catalizzatore.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 6.3 p. 195


Energia di legame enzima-substrato

  • La formazione del complesso enzima substrato è mediata dalle stesse forze che stabilizzano la struttura terziaria di una proteina.
  • La formazione di ogni interazione determina un piccolo rilascio di energia libera che viene definita energia di legame
  • L’energia di legame è usata dall’enzima per abbassare l’energia di attivazione.

Specificità ed effetto di prossimità ed orientamento

  • La specificità di un enzima è la capacità di discriminare tra il substrato e composti simili.
  • Il complesso enzima-substrato è sempre stereospecifico.
  • I substrati sono mantenuti dall’enzima nella posizione e nell’orientamento corretto per la reazione. Tale azione viene definita effetto di prossimità ed orientamento.

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Cinetica enzimatica

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