Margherita Ruoppolo » 7.Cinetica enzimatica

Velocità delle reazioni enzimatiche

La velocità iniziale (V₀) di una reazione enzimatica è la velocità misurata all’inizio della reazione.
La Figura 1 riporta l’andamento della velocità iniziale in funzione della concentrazione di substrato in presenza di concentrazione enzimatica costante.
A concentrazioni di substrato basse la V₀ aumenta linearmente con l’aumento della concentrazione di S.
Ad alte concentrazioni di S la velocità si avvicina alla velocità massima V_max.

Figura 1. Variazione di V₀ in funzione di [S].
A basse concentrazioni di S la velocità iniziale presenta un andamento lineare. Ad elevate concentrazioni di S tutti i siti attivi sono occupati e la velocità di reazione non può più aumentare.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L.Lehninger ed. Zanichelli)

Definisce le equazioni e i parametri matematici della teoria cinetica.

Figura 1. La velocità iniziale di una reazione enzimatica

Equazione di Michaelis-Menten

La curva che esprime la relazione tra [S] e V₀, per le reazioni ad un substrato, ha lo stesso andamento per la maggior parte degli enzimi ed è simile ad una iperbole.

Essa è espressa algebricamente dall’equazione di Michaelis-Menten: V₀= V_max [S] / K_m + [S]

Costante di Michaelis-Menten

I termini importanti dell’equazione di Michaelis-Menten sono S, V₀, V_max e K_m, detta costante di Michaelis-Menten.
La K_mcorrisponde alla concentrazione di substrato alla quale si raggiunge la metà della V_max. Pertanto quanto più piccolo è il valore di K_m tanto maggiore è l’affinità dell’enzima per il substrato e tanto più facilmente si forma il complesso ES.
Quando tutti i siti attivi sono occupati la velocità di reazione non può più aumentare. Si è raggiunta la saturazione dell’enzima.

Reazioni a due o più substrati

In molte reazioni enzimatiche l’enzima lega due o più molecole di substrato.
Nelle reazioni a due substrati di solito vi è trasferimento di un gruppo funzionale da un substrato all’altro.
In alcuni casi entrambi i substrati si trovano legati all’enzima nello stesso momento formando un complesso ternario, che si può formare con una sequenza casuale o con un ordine specifico.
In altri casi il primo substrato viene convertito nel prodotto e si dissocia dall’enzima prima del legame del secondo substrato.

Influenza di pH e temperatura sull’attività enzimatica

Gli enzimi hanno un pH ed una temperatura ottimali o meglio un intervallo di pH e temperatura in cui la loro attività diventa massima.
L’intervallo di pH in cui si hanno variazioni dell’attività enzimatica è indicativo della natura degli amminoacidi coinvolti nella catalisi.