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Margherita Ruoppolo » 7.Cinetica enzimatica


Velocità delle reazioni enzimatiche

  • La velocità iniziale (V0) di una reazione enzimatica è la velocità misurata all’inizio della reazione.
  • La Figura 1 riporta l’andamento della velocità iniziale in funzione della concentrazione di substrato in presenza di concentrazione enzimatica costante.
  • A concentrazioni di substrato basse la V0 aumenta linearmente con l’aumento della concentrazione di S.
  • Ad alte concentrazioni di S la velocità si avvicina alla velocità massima Vmax.

Figura 1. Variazione di V0 in funzione di [S].
A basse concentrazioni di S la velocità iniziale presenta un andamento lineare. Ad elevate concentrazioni di S tutti i siti attivi sono occupati e la velocità di reazione non può più aumentare.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L.Lehninger ed. Zanichelli)

Definisce le equazioni e i parametri matematici della teoria cinetica.

Definisce le equazioni e i parametri matematici della teoria cinetica.

Figura 1. La velocità iniziale di una reazione enzimatica

Figura 1. La velocità iniziale di una reazione enzimatica


Equazione di Michaelis-Menten

La curva che esprime la relazione tra [S] e V0, per le reazioni ad un substrato, ha lo stesso andamento per la maggior parte degli enzimi ed è simile ad una iperbole.

Essa è espressa algebricamente dall’equazione di Michaelis-Menten: V0= Vmax [S] / Km + [S]

Costante di Michaelis-Menten

  • I termini importanti dell’equazione di Michaelis-Menten sono S, V0, Vmax e Km, detta costante di Michaelis-Menten.
  • La Km corrisponde alla concentrazione di substrato alla quale si raggiunge la metà della Vmax. Pertanto quanto più piccolo è il valore di Km tanto maggiore è l’affinità dell’enzima per il substrato e tanto più facilmente si forma il complesso ES.
  • Quando tutti i siti attivi sono occupati la velocità di reazione non può più aumentare. Si è raggiunta la saturazione dell’enzima.

Reazioni a due o più substrati

  • In molte reazioni enzimatiche l’enzima lega due o più molecole di substrato.
  • Nelle reazioni a due substrati di solito vi è trasferimento di un gruppo funzionale da un substrato all’altro.
  • In alcuni casi entrambi i substrati si trovano legati all’enzima nello stesso momento formando un complesso ternario, che si può formare con una sequenza casuale o con un ordine specifico.
  • In altri casi il primo substrato viene convertito nel prodotto e si dissocia dall’enzima prima del legame del secondo substrato.

Influenza di pH e temperatura sull’attività enzimatica

  • Gli enzimi hanno un pH ed una temperatura ottimali o meglio un intervallo di pH e temperatura in cui la loro attività diventa massima.
  • L’intervallo di pH in cui si hanno variazioni dell’attività enzimatica è indicativo della natura degli amminoacidi coinvolti nella catalisi.

Prossima lezione

Regolazione dell’attività enzimatica

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