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Margherita Ruoppolo » 5.Proprietà generali degli enzimi


Reazioni chimiche

  • Le reazioni chimiche hanno due caratteristiche importanti:
    • la posizione dell’equilibrio, vale a dire fino a che punto la reazione avviene spontaneamente;
    • la velocità con cui esse avvengono.
  • La termodinamica stabilisce se una reazione chimica decorre in modo spontaneo ed in quale misura. La termodinamica non prevede con quale velocità la reazione può avvenire.
  • La velocità di una reazione dipende dal meccanismo attraverso il quale essa evolve, ovvero dal percorso compiuto dallo stato iniziale a quello finale.
Proprietà degli enzimi

Proprietà degli enzimi


Gli enzimi

  • Gli enzimi sono catalizzatori biologici che permettono di aumentare la velocità delle reazioni tanto da farle avvenire in tempi brevissimi (al massimo millisecondi), in condizioni di temperatura, pressione e pH, moderate e costanti.
  • I catalizzatori accelerano la velocità delle reazioni chimiche senza influenzare in alcun modo la termodinamica della reazione stessa.
  • Come si conviene per un catalizzatore l’enzima non viene consumato durante la reazione.

Classificazione degli enzimi

  • Gli enzimi sono suddivisi in sei classi principali a seconda del tipo di reazione catalizzata. Le classi enzimatiche sono riportate in Tabella 1.
  • Il nome dell’enzima deriva generalmente dal nome dei substrati e dal tipo di reazione catalizzata.

Tabella 1. Classificazione degli enzimi

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L.Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E - tab. 6.3 p. 193


Sito attivo

  • Un enzima ha nella sua struttura terziaria una regione deputata alla catalisi della reazione. Tale regione viene definita sito attivo (Figura 1).
  • Nelle proteine solubili in acqua i siti attivi sono spesso di natura idrofobica: da essi infatti è esclusa l’acqua.
  • Un enzima forma legami di diversa natura (ad esempio legami ad idrogeno, ponti salini etc.) con i reagenti della reazione che vengono chiamati substrati dell’enzima.

Figura 1. Esempio di sito attivo di un enzima.
Il sito attivo è una specifica regione dell’enzima, in corrispondenza della quale si ha il legame dell’enzima al substrato e la catalisi della reazione.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 6.1 p. 194


Coenzimi

  • Molti enzimi hanno bisogno di una piccola molecola organica per poter catalizzare la reazione.
  • Questa molecola si chiama coenzima ed è deputata al trasferimento di specifici gruppi funzionali
  • Il termine Oloenzima definisce l’enzima completo ed attivo. Il termine Apoenzima indica la proteina senza il coenzima.

Cofattori e gruppi prostetici

  • Si parla di cofattore nel caso in cui il coenzima sia uno ione metallico o ione inorganico.
  • Quando il coenzima è legato covalentemente all’enzima si definisce gruppo prostetico.

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Catalisi enzimatica

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