L’inibizione reversibile può avvenire secondo meccanismi diversi:
Tali meccanismi sono spiegati nel video allegato.
Figura 1. Inibizione competitiva.
L’inibitore, I, compete con il S per il legame al sito attivo. L’inibitore occupa il sito attivo impedendo la formazione del complesso ES.
Figura 2. Inibizione non competitiva.
L’inibitore, I, si lega ad un sito diverso dal substrato.
Figura 3. Inibizione mista.
L’inibitore, I, lega un sito diverso da quello del S, ma è in grado di legare sia l’enzima E che il complesso ES.
(tratto da “Principi di biochimica” di A.L.Lehninger ed. Zanichelli)
Figura 4. Cinetica degli enzimi allosterici.
Il comportamento cinetico degli enzimi allosterici è descritto da una curva sigmoidale
(tratto da “Principi di biochimica” di A.L.Lehninger ed. Zanichelli)
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