Emmanuele De Vendittis » 7.Cinetica Equilibrio chimico

Teoria delle collisioni

La teoria delle collisioni prevede che le molecole di reagenti debbano entrare in collisione e che la velocità di reazione dipenda dagli urti efficaci tra le molecole.
Con questa teoria si comprende perché la velocità di reazione dipende dalla concentrazione e dalla temperatura
Infatti un aumento di concentrazione dei reagenti fa accrescere il numero di urti tra le molecole e quindi:
maggior numero di urti →maggiore velocità
D’altra parte solo le molecole dotate di sufficiente energia cinetica possono trasformarsi in prodotti e quindi:
aumento di temperatura →aumento di urti efficaci
Infine c’è da considerare anche l’effetto probabilistico o sterico, in quanto solo le molecole opportunamente orientate danno luogo ad un urto efficace.

Fattori da cui dipende la velocità di reazione

La velocità di reazione dipende dai seguenti fattori:

• natura dei reagenti e prodotti
• concentrazione dei reagenti e prodotti
• temperatura
• catalizzatori

Molecolarità e ordine di reazione

Nello studio della dipendenza dalla concentrazione della cinetica di reazione è necessario definire i concetti di molecolarità e ordine di reazione.

Molecolarità: si ottiene dalla somma dei coefficienti stechiometrici dei reagenti che compaiono nella reazione.

Esempi:

N₂ + 3 H₂ → 2 NH₃ molecolarità = 4
H₂ + Br₂ → 2 HBr                     molecolarità = 2

Ordine di reazione: si ottiene sperimentalmente dallo studio della cinetica di reazione.
Se la reazione procede in stadi sequenziali, l’ordine di reazione è la molecolarità dello stadio più lento e quindi è la somma dei coefficienti dei reagenti le cui concentrazioni effettivamente determinano la velocità del processo.

Molecolarità e ordine di reazione (segue)

Molecolarità e ordine di reazione non sempre coincidono; infatti nel caso di:

H₂ + Br₂ →2 HBr

l’ordine di reazione sperimentalemnte determinato = 3/2

Infatti la reazione procede secondo i seguenti stadi sequenziali:
a) Br₂ → 2 Br•
b) Br^• + H₂ → HBr + H^• (stadio lento)
c) H^• + Br₂ →HBr + Br^•
d) 2 Br^• → Br₂
Dal momento che lo stadio lento della reazione è b), la velocità dell’intero processo dipende da questo e quindi la velocità della reazione è espressa in questo modo:
v = k • [H₂] • [Br₂]^1/2
L’ordine di reazione per tale esempio è quindi: 1 + 1/2 = 3/2

Equazione di Arrhenius

Il valore prefissato di E dell’equazione di Boltzmann corrisponde all’energia di attivazione della reazione.
Per descrivere l’effetto della temperatura sulla velocità di reazione occorre considerare il fattore esponenziale e^–Ea/R•T
Nell’equazione v = k • [Reagenti] compare la costante cinetica (k), su cui la temperatura esplica il proprio effetto attraverso l’equazione di Arrhenius

k = A • e^–Ea/R•T

in cui:
A: fattore sterico (esatta orientazione delle molecole) o probabilistico (probabilità d’urto);  è anche la  costante cinetica quando T = ∞ perché e^–Ea/R•T → 1
R: costante universale dei gas
E_a: energia di attivazione
L’equazione di Arrhenius è valida sia per la costante cinetica diretta (k_dir) che inversa (k_inv) di qualunque reazione; entrambe aumentano sempre con la temperatura.

Enzimi

I catalizzatori possono essere di varia natura (inorganica e organica), intervenendo in quasi tutti i processi naturali ed industriali.
I catalizzatori biologici sono composti in grado di accelerare (catalizzare) una reazione biologica (che avviene in un organismo vivente); sono generalmente di natura proteica e vengono chiamati enzimi.
Gli enzimi sono ottimi catalizzatori perchè, oltre a accelerare notevolmente la reazione, mostrano una grande selettività, in quanto le molecole di reagente si adattano perfettamente ad una “tasca” dell’enzima per poter essere convertite in prodotti.
La tasca dell’enzima è chiamata sito attivo e la molecola di reagente che vi si adatta perfettamente è chiamata substrato.
La capacità dell’enzima di distinguere tra molecole molto simili è indicata come specificità.

Equilibrio chimico

In teoria tutte le reazioni sono reversibili, anche se per alcune il grado di completezza è quasi del 100% e per questo motivo sono considerate praticamente irreversibili.
Una reazione chimica reversibile raggiunge quindi sempre uno stato di equilibrio così definito:

• una reazione raggiunge l’equilibrio quando le concentrazioni di reagenti e prodotti non variano più (sono costanti nel tempo)

oppure

• l’equilibrio viene raggiunto quando la velocità della reazione diretta diventa uguale a quella della reazione inversa (legge dell’azione di massa).

La reazione non si arresta quando si raggiunge l’equilibrio, che ha quindi le caratteristiche di una condizione dinamica.

Fattori che influenzano l’equilibrio chimico

Riassumendo l’equilibrio chimico può essere perturbato da:

• variazioni di concentrazione di reagenti o prodotti (varia solo l’equilibrio)
• variazioni di pressione, se ci sono reagenti o prodotti in fase gassosa (varia solo l’equilibrio)
• variazioni di temperatura (in questo caso varia l’equilibrio e anche la costante di equilibrio)

Attenzione: non confondere equilibrio con costante di equilibrio.

I catalizzatori non perturbano invece l’equilibrio chimico, che viene solo raggiunto più presto.

Termodinamica delle reazioni

Lo studio delle basi termodinamiche delle reazioni chimiche porta alla definizione di funzione di stato.

Funzione di stato: proprietà del sistema che dipende dallo stato in cui si trova il sistema e che quindi è indipendente dal modo in cui vi è giunto.

Entalpia, entropia ed energia libera sono parametri temodinamici delle reazioni, tra loro strettamente correlati.

L’entalpia (H) è una delle tre funzioni di stato delle reazioni e rappresenta il calore scambiato durante la reazione
Nel calcolo dell’entalpia sono importanti lo stato iniziale e finale e quindi la variazione di entalpia (ΔH) tra prodotti e reagenti:

ΔH = H_prodotti – H_reagenti
ΔH > 0 → reazione endotermica (calore assorbito)
ΔH < 0 → reazione esotermica (calore prodotto)
Il ΔH viene misurato in joule/mol o cal/mol

Termodinamica delle reazioni (segue)

Il calore (aumento di temperatura) sfavorisce quindi le reazioni esotermiche, mentre favorisce quelle endotermiche.

Ma il ΔH da solo è insufficiente per studiare l’energetica complessiva della reazione.

Occorre infatti un’altra funzione di stato, l’entropia (S), che rappresenta il grado di disordine del sistema.
La variazione di entropia (ΔS) tra prodotti e reagenti viene misurata in joule/mol•K o cal/mol•K

Per convenzione la differenza di entropia (ΔS) è positiva se aumenta il disordine e quindi nella reazione si passa da uno stato ordinato (dei reagenti) ad uno disordinato (dei prodotti).

L’ultima funzione di stato delle reazioni è l’energia libera di Gibbs (G), che rappresenta la quantità di lavoro che la reazione può compiere sull’ambiente.
Come il ΔH, il ΔG viene misurato in joule/mol o cal/mol

Relazione tra ΔG, ΔH, ΔS

A pressione e temperatura costanti, il ΔG è così correlato alle altre due funzioni di stato delle reazioni  ΔH e ΔS:

ΔG  =  ΔH  –  T • ΔS

In tali condizioni, in un sistema isolato, avviene sempre che:

• ΔG tende a decrescere
• ΔS tende ad aumentare

Dal momento che ΔG è correlato a ΔH e ΔS, è importante conoscere il valore di ΔG per stabilire la spontaneità della reazione:

ΔG < 0 → reazione spontanea (nel verso diretto)

ΔG = 0 → reazione all’equilibrio

ΔG > 0 → avviene la reazione nel verso opposto

Le reazioni con ΔG negativo sono chiamate esoergoniche e sono quindi favorite.
Le reazioni con ΔG positivo sono chiamate endoergoniche e sono quindi sfavorite.

Relazione tra ΔG, ΔH, ΔS (segue)

Possono essere spontanee anche reazioni entalpicamente o entropicamente sfavorite

• Una reazione endotermica e quindi entalpicamente sfavorita, decorre spontaneamente, se ha un fattore entropico molto favorevole. Infatti se nella reazione il ΔH > 0, il processo avverrà spontaneamente (ΔG < 0) se il termine T•ΔS > ΔH

• Una reazione esotermica e quindi entalpicamente favorita, decorre spontaneamente, a meno che il fattore entropico non sia troppo sfavorevole (molto negativo). Infatti se nella reazioneil ΔH < 0, il processo avverrà spontaneamente (ΔG < 0) a meno che il termine T•ΔS non risulti < ΔH

Relazione tra ΔG, ΔG°, K_e

Il valore di ΔG di una reazione viene definito in condizioni standard (ΔG°) quando:

• P di reagenti in fase gassosa = 1 atm;
• T = 25°C (298 K)
• [reagenti] e [prodotti] = 1 M

D’altra parte in condizioni diverse da quelle standard il ΔG può essere calcolato sulla base del rapporto tra prodotti e reagenti presenti nella reazione:
ΔG = ΔG° + R • T • ln K                      K = rapporto [prodotti]/[reagenti]

Quando si raggiunge l’equilibrio risulta che:

ΔG = 0; K = K_e ( K_e = costante di equilibrio )

Pertanto si ha:

0= ΔG° + R•T•lnK_eq da cui:

ΔG° = – R • T • ln K_e

Relazione tra ΔG, ΔG°, K_e (segue)

Il valore di ΔG° è quindi correlato alla costante di equilibrio della reazione K_e e in particolare:

• ΔG°< 0 → K_e > 1 (equilibrio spostato verso i prodotti)
• ΔG° > 0 → K_e < 1 (equilibrio spostato verso i reagenti)

ΔG′°: nei sistemi biologici le reazioni avvengono in condizioni di neutralità, in cui la [H⁺] è 1•10^-7 M (pH = 7).
Risulta quindi utile definire il ΔG° anche in questa condizione di neutralità, indicato come ΔG’°; analogamente esiste il valore di K’_eq

ΔG’° = – R • T • ln K’_e
Nei sistemi biologici si osserva che una reazione endoergonica (non spontanea), necessaria alla vita dell’organismo, viene sempre accoppiata ad una reazione fortemente esoergonica.