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Margherita Ruoppolo » 2.Strutture delle proteine: primaria, secondaria, terziaria, quaternaria


Struttura primaria

  • La struttura primaria di una proteina è costituita dalla sequenza degli L-amminoacidi che la compongono
  • La sequenza amminoacidica di una proteina è definita dal DNA e determina in maniera univoca la sua natura e la sua funzione biologica
Descrive in maniera dettagliata i livelli di organizzazione di una molecola proteica

Descrive in maniera dettagliata i livelli di organizzazione di una molecola proteica


Struttura secondaria

  • La struttura secondaria descrive la formazione di legami idrogeno tra i gruppi CO e NH dello scheletro polipeptidico di amminoacidi adiacenti nella struttura primaria
  • Ci sono tre principali tipi di struttura secondaria:
    • Alfa-elica
    • Foglietto-beta (beta-sheet)
    • Ripiegamento-beta (beta-turn)

Alfa elica

  • Nell’alfa elica il gruppo CO di un amminoacido forma un ponte ad idrogeno col gruppo NH del quarto amminoacido successivo. Questo è possibile quando i due gruppi interessati si vengono a trovare in linea uno sull’altro per mezzo di un ripiegamento ad elica (Figura 1a e 1b)
  • La lunghezza media di un’alfa-elica è di 10 amminoacidi ma può variare dai 5 ai 40 amminoacidi.
  • L’elica è di norma destrorsa. Raramente possono trovarsi corte eliche di 3-5 amino acidi sinistrorse.

Figura 1. Alfa-elica.

A) II gruppo CO di un amminoacido forma un ponte ad idrogeno col gruppo NH del quarto amminoacido successivo.
B) Esempi di eliche destrorse e sinistrorse.

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 4.4 ediz. americana

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. box 4.1 p. 121


Alfa elica

  • I residui R degli amminoacidi si trovano esposti al di fuori di un cilindro immagnario. La composizione amminoacidica influenza la formazione dell’alfa-elica.
  • La formazione dell’alfa-elica è favorita in regioni ricche in A, E, L e M e povere in P, G, Y e S.
  • La prolina destabilizza o rompe le alfa-eliche, ma può essere presente in eliche lunghe, dove crea una curvatura.

Foglietto-beta

  • Sono formati da legami idrogeno fra gruppi NH e CO di 5-10 aminoacidi consecutivi di una porzione della catena polipeptidica con altri 5-10 aminoacidi presenti in un’altra regione della proteina (Figura 2).
  • Hanno una caratteristica conformazione a “zig-zag”. Le porzioni di sequenza legate possono avere:
    • la stessa direzione: si definiscono foglietti-beta paralleli
    • la direzione opposta: si definiscono foglietti-beta antiparalleli

Figura 2. Foglietto-beta.

Hanno una caratteristica conformazione a “zig-zag”.
Le porzioni di sequenza legate possono avere direzione opposta, antiparalleli (A) oppure la stessa direzione, paralleli (B).

(tratto da “Principi di biochimica” di A.L. Lehninger ed. Zanichelli)

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 4.7 ediz. americana

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 4.7 ediz. americana


Ripiegamento-beta

  • E’ formato da un legame idrogeno tra un gruppo CO del residuo n ed il gruppo NH del residuo n+3.
  • Il ripiegamento, simile ad una “forcina per capelli”, è responsabile dei cambiamenti di direzione delle catene polipeptiche tipici delle proteine che assumono forma globulare (Figura 3).

Figura 3. Ripiegamento-beta.

Caratteristica conformazione a “forcina per capelli” formata da un legame idrogeno tra un gruppo CO del residuo n ed il gruppo NH del residuo n+3

in Lehninger, Principi di biochimica, Zanichelli, 1994 4/E, fig. 4.8 p. 124


Struttura terziaria

  • La struttura terziaria di una proteina è definita dai legami e dalle interazioni tra i gruppi R degli amminoacidi.
  • I tipi di legame sono:
    • legami ionici;
    • interazioni idrofobiche;
    • legami a idrogeno;
    • legami disolfurici.

Struttura quaternaria

  • Alcune proteine sono formate da più subunità cioè da più catene polipeptidiche uguali o diverse tra di loro.
  • Tali proteine sono dette proteine oligomeriche.
  • La struttura quaternaria descrive l’assemblaggio delle diverse subunità.

Proteine fibrose e globulari

Le proteine di dividono in due grandi classi:

  • Proteine fibrose insolubili in acqua:
    • cheratine che formano i tessuti protettivi-pelle, capelli, piume,unghie-artigli;
    • collageni che formano i tessuti connettivi – cartilagini, tendini, vasi sanguigni;
    • sete come la fibroina delle ragnatele e dei bozzoli dei bachi da seta.
  • Proteine globulari solubili in acqua:
    • enzimi;
    • ormoni;
    • proteine di trasporto e deposito.

Prossima lezione

Denaturazione e rinaturazione delle proteine

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